리소자임 (lysozyme)

세균의 세포벽에 있는 다당류 중의 n-아세틸무람산(NAM)과 n-아세틸글루코사민(NAG) 사이의 β-1, 4-글리코시드 결합을 가수분해하는 효소.


페니실린을 발견한 A.플레밍이 1922년에 발견하였다. 그는 연골 ·눈물 ·난백 등에 어떤 종의 세균을 완전히 또한 급속히 용해하는 물질이 들어 있다는 것을 확인하고, 플레밍 스스로 단리한 미크로코쿠스 리소데이크틱스(Micrococcus lysodeiktics)라는 세균이 특히 급속히 용해되는 데서 이 물질을 리소자임이라고 이름붙였다.

1945년에는 달걀 난백에서 리소자임의 결정을 얻었고, 1963년에는 1차 구조가 결정되었다. 달걀의 난백 리소자임은 아미노산 잔기(殘基) 129개로 구성되는 1개의 폴리펩티드 사슬로서 4개의 이황화결합(S-S 결합)으로 다리결합이 되어 있다. 분자량은 1만 4000으로 등전점은 pH 11.0인 강염기성 단백질이다. 1966년에는 D.C.필립스가 1.5Å 분해능의 X선해석에 의하여 3차 구조 모델을 제출하였다. 분자의 형태는 거의 회전타원체로써 크기는 약 45×30×30 Å이다.

분자의 중앙에 길쭉하게 패인 곳이 있고 기질은 여기에 들어가 효소와 수소결합을 형성하여 유지되며, 당의 의자형 구조가 조금 일그러진다.

β-1, 4-글리코시드결합의 절단은 52번째의 아스파르트산(Asp)과 35번째의 글루탐산(Glu)의 곁사슬의 2개의 카르복시기의 공동작용에 의하여 이루어진다. 세포벽 외에 키틴(NAG 중합체)이나 NAG 소중합체도 가수분해하며 전이효소(轉移酵素)로서의 활성도 있다. 우유의 α-락트알부민(아미노산 잔기 123)과 1차 구조가 매우 닮았으므로 같은 유전자로부터 복제된 것으로 생각된다. 난백 ·동물조직 ·비점막(鼻粘膜) ·침 ·위액 ·눈물 ·유즙 등에 함유되며, 침입세균으로부터 생체를 보호한다.